УДК 637.5.’62.05:577.15
Ил. 2. Библ. 27.
DOI: 10.21323/2071-2499-2023-4-56-59

Изучение воздействия коллагенолитических ферментов при обработке говядины микроструктурным методом

Хвостов Д. В., канд. техн. наук, Коноров Е.А., канд. биол. наук, Минаев М.Ю., канд. техн. наук
ФНЦ пищевых систем им. В.М. Горбатова
Ключевые слова: качество мяса, ферменты, нежность мяса, коллагеназы, пептидаза семейства М9, рекомбинантная пептидаза,
Реферат:
Для создания продуктов, имеющих необходимые для потребителя вкусовые характеристики, необходимо осуществлять поиск новых методов повышения нежности и сочности мяса. Существующие подходы ферментативной обработки мясных систем сопряжены, как правило, с их низкоспецифичным гидролизом путём воздействия на сырьё протеазами в течение короткой экспозиции и/или на предельных температурных границах их активности. Применение ферментов растительного и животного происхождения может приводить к непредсказуемым результатам, так как при воздействии на фибриллярные белки одновременно гидролизуются другие структурные элементы мяса, что приводит к изменению потребительских свойств продукта. В промышленных условиях при применении таких подходов трудно прогнозировать и контролировать результат. Применение рекомбинантных протеаз позволяет повысить предсказуемость результатов ферментативной обработки. Протеазы семейства М9, синтезируемые Clostridium histolyticum и Vibrio alginolyticus, обладают способностью разрушать связь Y-Gly в белках, специфично воздействуя на соединительную ткань мяса. Это делает их эффективными для гидролиза коллагенсодержащего мясного сырья. Данное исследование подтвердило, что короткий участок, включающий активный центр рекомбинантной коллагеназы из Aeromonas salmonicida (smM9_rec), способен уменьшать содержание соединительной ткани с минимальной деградацией мышечных волокон, благодаря контролируемому протеолизу целевых фибриллярных белков. Это позволяет сохранить основные свойства мяса, повысив показатели его нежности. Использование таких рекомбинантных коллагеназ в качестве ферментов для достижения оптимальных показателей нежности и сочности мясных продуктов представляется перспективным для использования в отечественной мясной промышленности.

Study of the effect of collagenolytic enzymes in beef processing by the microstructural method

Khvostov D.V., Konorov E.A., Minaev M.Yu.
Gorbatov Research Center for Food Systems
Key words: meat quality, meat tenderization, enzymes, collagenases, M9 family peptidase, recombinant peptidase
Summary:
In order to create products that have flavor characteristics required by consumers, it is necessary to search for new methods to increase the tenderness and juiciness of meat. Existing approaches to the enzymatic treatment of meat systems are usually associated with their low-specific hydrolysis by exposure of the raw material to proteases during a short period of time and/or at the ultimate temperature limits of their activity. The use of enzymes of plant and animal origin can lead to unpredictable results, because upon impacting fibrillar proteins, other structural elements of meat are simultaneously hydrolyzed, which leads to changes in the consumer properties of the product. In industrial conditions, it is difficult to predict and control the result when using such approaches. The application of recombinant proteases makes it possible to increase the predictability of the results of enzymatic processing. The M9 family proteases synthesized by Clostridium histolyticum and Vibrio alginolyticus have the ability to break the Y-Gly bond in proteins, specifically affecting the connective tissue of meat. This makes them effective for the hydrolysis of collagen-containing meat raw materials. This study confirmed that a short site involving the active center of the recombinant collagenase from Aeromonas salmonicida (smM9_rec) is able to reduce the connective tissue content with minimal degradation of muscle fibers through controlled proteolysis of targeted fibrillar proteins. This preserves the basic properties of meat while increasing its tenderness indexes. The use of such recombinant collagenases as enzymes to achieve optimal tenderness and juiciness of meat products seems promising for the use in the domestic meat industry.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ / REFERENCES:

Neely, T.R. Beef customer satisfaction: role of cut, USDA quality grade, and city on in-home consumer ratings / T.R. Neely, C.L. Lorenzen, R.K. Miller, J.D. Tatum, J.W. Wise, J.F. Taylor, M.J. Buyck, J.O. Reagan, J.W. Savell // Journal of Animal Science. ‒ 1998. ‒ № 76 (4) ‒ P. 1027-1033. DOI: 10.2527/1998.7641027x.

Ashie, I.N.A. Effects of Papain and a Microbial Enzyme on Meat Proteins and Beef Tenderness / I.N.A. Ashie, T.L. Sorensen, P.M. Nielsen // Journal of Food Science. ‒ 2002. ‒ № 67 (6) ‒ P. 2138-2142. DOI: 10.1111/j.1365-2621.2002.tb09516.x.

Huff Lonergan, E. Biochemistry of postmortem muscle ‒ lessons on mechanisms of meat tenderization / E. Huff Lonergan, W. Zhang, S.M. Lonergan // Meat Science. ‒ 2010. ‒ № 86 (1) ‒ P. 184-195. DOI: 10.1016/j.meatsci.2010.05.004.

Nishimura, T. The role of intramuscular connective tissue in meat texture / T. Nishimura // Animal Science Journal. ‒ 2010. ‒ № 81 (1) ‒ P. 21-27. DOI: 10.1111/j.1740-0929.2009.00696.x.

Минаев, М.Ю. Новые подходы к выбору пептидаз семейств М9 и М4 для ферментативной обработки мясного и коллагенсодержащего сырья / М.Ю. Минаев, А.А. Еремцова // Все о мясе. – 2016. – № 2. – С. 30-33.

Minatv, M.Yu. Novyye podkhody k vyboru peptidaz semeystv M9 i M4 dlya fermentativnoy obrabotki myasnogo i kollagensoderzhashchego syr'ya [Insects as an alternative substitute for protein sources in a diet of broiler chickens] / M.Yu. Minaev, A.A. Eremtsova // Vsyo o myase. – 2016. – № 2. – Р. 30-33.

Pietrasik, Z. Effect of blade tenderization and tumbling time on the processing characteristics and tenderness of injected cooked roast beef / Z. Pietrasik, P.J. Shand // Meat Science. ‒ 2004. ‒ № 66 (4) ‒ P. 871-879. DOI: 10.1016/j.meatsci.2003.08.009.

Descriptive Designation for Needle- or Blade-Tenderized (Mechanically Tenderized) Beef Products. Electronic resource. – Access mode: [https://www.fsis.usda.gov/policy/federal-register-rulemaking/federal-register-rules/descriptive-designation-needle-or-blade]. Date of access: 05.06.2023.

Pietrasik, Z. Effects of moisture enhancement, enzyme treatment, and blade tenderization on the processing characteristics and tenderness of beef semimembranosus steaks / Z. Pietrasik, P.J. Shand // Meat Science. ‒ 2011. ‒ № 88 (1). ‒ P. 8-13. DOI: 10.1016/j.meatsci.2010.11.024.

Bekhit, A.A. Exogenous Proteases for Meat Tenderization / A.A. Bekhit, D.L. Hopkins, G. Geesink, A.A. Bekhit, P. Franks // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. ‒ 2014. ‒ № 54 (8) ‒ P. 1012-1031. DOI: 10.1080/10408398.2011.623247.

Хвостов, Д.В. Применение протеаз в мясной индустрии: обзор / Д.В. Хвостов, Е.А. Коноров, М.В. Захарова, Ж.И. Ковалевская // Мясная индустрия. – 2020. – № 11. – С. 32-37. – DOI: 10.37861/2618-8252-2020-11-32-36.

Khvostov, D.V. Primeneniye proteaz v myasnoy industrii: obzor [Application of proteases in the meat industry: a review] / D.V. Khvostov, Е.А. Konorov, М.V. Zakharova, et. al. // Meat industry. – 2020. – № 11. – P. 32-37. – DOI: 10.37861/2618-8252-2020-11-32-36.

Allen Foegeding, E. Tenderization of beef with bacterial collagenase / E. Allen Foegeding, D.K. Larick // Meat Science. ‒ 1986. ‒ № 18 (3) ‒ P. 201-214. DOI: 10.1016/0309-1740(86)90034-3.

Mohd Azmi, S.I. Application of Plant Proteases in Meat Tenderization: Recent Trends and Future Prospects / S.I. Mohd Azmi, P. Kumar, N. Sharma, et. al. // Foods. ‒ 2023. ‒ № 12 (6) ‒ P. 1336. DOI: 10.3390/foods12061336.

Ha, M. Characterisation of commercial papain, bromelain, actinidin and zingibain protease preparations and their activities toward meat proteins / M. Ha, A.E.-D.A. Bekhit, A. Carne, et. al. // Food Chemistry. ‒ 2012. ‒ № 134 (1) ‒ P. 95-105. DOI: 10.1016/j.foodchem.2012.02.071.

Kim, M. Overall. Plant collagenase: Unique collagenolytic activity of cysteine proteases from ginger / M. Kim, S.E. Hamilton, L.W. Guddat, et. al. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) ‒ General Subjects. ‒ 2007. ‒ № 1770 (12). ‒ P. 1627-1635. DOI: 10.1016/j.bbagen.2007.08.003.

Naveena, B.M. Tenderization of buffalo meat using plant proteases from Cucumis trigonus Roxb (Kachri) and Zingiber officinale roscoe (Ginger rhizome) / B.M. Naveena, S.K. Mendiratta, A.S.R. Anjaneyulu // Meat Science. ‒ 2004. ‒ № 68 (3). ‒ P. 363-369. DOI: 10.1016/j.meatsci.2004.04.004.

Additives in Meat and Poultry Products. Electronic resource. – Access mode: [https://www.fsis.usda.gov/food-safety/safe-food-handling-and-preparation/food-safety-basics/additives-meat-and-poultry]. Date of access: 05.06.2023.

McKeith, F.K. Effects of enzyme applications on sensory, chemical and processing characteristics of beef steaks and roasts / F.K. McKeith, M.S. Brewer, K.A. Bruggen // Journal of Muscle Foods. ‒ 1994. ‒ № 5 (2) ‒ P. 149-164. DOI: 10.1111/j.1745-4573.1994.tb00527.x.

Qihe, C. Effects of elastase from a Bacillus strain on the tenderization of beef meat / C. Qihe, H. Guoqing, J. Yingchun, N. Hui // Food Chemistry. ‒ 2006. ‒ № 98 (4). ‒ P. 624-629. DOI: 10.1016/j.foodchem.2005.06.043.

Wu, S. Collagenases and their inhibitors: a review / S. Wu, X. Zhou, Z. Jin, H. Cheng // Collagen and Leather. ‒ 2023. ‒ № 5 (1). ‒ P. 19. DOI: 10.1186/s42825-023-00126-6.

Zhao, G.-Y. Tenderization effect of cold-adapted collagenolytic protease MCP-01 on beef meat at low temperature and its mechanism / G.-Y. Zhao, M.-Y. Zhou, H.-L. Zhao, et. al. // Food Chemistry. ‒ 2012. ‒ № 134 (4). ‒ P. 1738-1744. DOI: 10.1016/j.foodchem.2012.03.118.

Van Wart, H.E. Chapter 126 ‒ Clostridium Collagenases. Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / H.E. Van Wart // Rawlings N.D., Salvesen G. Academic Press, 2013. ‒ P. 607-611. DOI: 10.1016/B978-0-12-382219-2.00126-5.

Fukushima, J. Chapter 125 ‒ Vibrio Collagenase. Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / J. Fukushima, Y. Shimura, K. Okuda // Rawlings N.D., Salvesen G. Academic Press, 2013. ‒ P. 604-606. DOI: 10.1016/B978-0-12-382219-2.00125-3.

Zhang, Y.-Z. Diversity, Structures, and Collagen-Degrading Mechanisms of Bacterial Collagenolytic Proteases / Y.-Z. Zhang, L.-Y. Ran, C.-Y. Li, X.-L. Chen // Applied and Environmental Microbiology. ‒ 2015. ‒ № 81 (18). ‒ P. 6098-6107. DOI: 10.1128/AEM.00883-15.

Minaev, M. Recombinant metalloprotease as a perspective enzyme for meat tenderization / M. Minaev, A.A. Makhova // Potravinarstvo Slovak Journal of Food Sciences. ‒ 2019. ‒ № 13 (1). ‒ P. 628-633. DOI: 10.5219/1087.

Sun, Q. A novel aspartic protease from Rhizomucor miehei expressed in Pichia pastoris and its application on meat tenderization and preparation of turtle peptides / Q. Sun, F. Chen, F. Geng, Y. Luo, S. Gong, Z. Jiang // Food Chemistry. ‒ 2018. ‒ № 245. ‒ P. 570-577. DOI: 10.1016/j.foodchem.2017.10.113.

Контакты:

Хвостов Даниил Владиславович
d.hvostov@fncps.ru
Коноров Евгений Андреевич
casqy@yandex.ru
Минаев Михаил Юрьевич
m.minaev@fncps.ru

Для цитирования:

Хвостов, Д.В. Изучение воздействия коллагенолитических ферментов при обработке говядины микроструктурным методом / Д.В. Хвостов, Е.А. Коноров, М.Ю. Минаев // Все о мясе. – 2023. – № 4. – С. 56-59. DOI: 10.21323/2071-2499-2023-4-56-59.

For citation:

Khvostov, D.V. Study of the effect of collagenolytic enzymes in beef processing by the microstructural method / D.V. Khvostov, E.A. Konorov, M.Yu. Minaev // Vsyo o myase. – 2023. – № 4. – Р. 56-59. DOI: 10.21323/2071-2499-2023-4-56-59.